本发明涉及基本上已把血红素除掉的血蛋白质的制备方法，含有用此法生产的血蛋白质的可食用产品，以及用此法生产的产品作为食品和化工产品的添加剂的用途。 家畜的血液中含有约18%的蛋白质。相对于占动物躯体约6-7%的瘦肉，可把这种血当作可利用的蛋白质储量。近些年来，为了开发这种蛋白质储量许多国家在一些屠宰场中安装了卫生的采集血液的装置（Wismer-Pedersen，1979）。然后把血液用离心方法分离成血浆部分和红血球部分，通常，主要地把血浆部分用于肉类加工工业，作为添加剂制备各种的肉类产品，例如香肠。
然而，血液中的大部分蛋白质含量是以红血球部分存在的，而且，目前主要是将其用作动物饲料添加剂，这是因为，即使只把少量地红血球加入食品中，也会使该食品染有令人不愉快的深暗颜色，以及令人讨厌的气味和味道。为此，需要对红血球部分脱色，以便使含红血球的蛋白质可用于食品中。
人们已作过多次的尝试，以便通过从血红蛋白中除掉血红素部分的方法进行对血液中红血球部分的脱色，为此，Tybor等人（1975年）叙述了用酸化的丙酮溶液，以便从血红蛋白中除掉血红素基因，Sato等人（1981年）和Auto等人（1983年）揭示过用羧甲基纤维素吸收血红素，以便除掉血红蛋白分子中的血红素部分。然而，上述方法都是费用昂贵的方法。因此，它们在商业上的成功是大受限制的。另外的方法，如氧化降解法，例如用过氧化氢，也曾经为Bingold（1949年），Oord和Wesdorp（1979年），Borchers（1942年），以及Mitsyk和Osadchaya（1970年）等人所建议过。用过氧化氢氧化血红蛋白是极为有效的除掉血红素的方法。但是当用红血球作为原料时，血红蛋白被过氧化氢酶的作用所保护，该酶可把过氧化氢分解成水。当用过氧化氢作为氧化剂以破坏血红素部分时，就需要使过氧化氢酶失活，这可以事先在50-70℃温度下使红血球与过氧化氢反应，以便使过氧化氢酶失活。然而，这样也会导致珠蛋白的完全凝聚（珠蛋白是除掉血红素部分以后的血红蛋白的蛋白质部分），从而使其没有功能特性。
丹麦专利申请No.5508/86叙述了用机械处理血液细胞的方法，以制备脱色的血红蛋白，其中加入酸以调PH值到1-2，并加入1-5%（重量/容量）的氧化剂，特别是过氧化氢，在反应过程中并存在有含二烯醇基团的碳水化物衍生物，例如抗坏血酸。然后除掉副产物（即，细胞碎屑和血红素），接着回收脱色了的血红蛋白。
欧洲专利申请，公报No.148114揭示了一种制备脱色的血红蛋白的方法，其中在pH＝3.5～4，并存在分解蛋白酶的情况下处理全血，以便使珠蛋白变性，从而使血红素部分更易受到氧化剂的作用。加入到血中的氧化剂的量是1%（容量）。
法国专利申请，No.2452255描述了用强碱或氧化剂和酸的混合物，在pH约为6.4的情况下处理血，然后进行过滤。
美国专利No4，180，592描述了用过量的氧化剂，例如过量3-6%（重量计）的过氧化氢对血液进行处理，以使血液脱色，然后再加入一些血液以除掉过量的过氧化物。
根据已知的从血红蛋白除掉血红素的方法，为了降解血红素部分必须耗用相当大量的氧化剂，这样就势必导致蛋白质部分中含硫氨基酸的氧化作用，从而当把这种蛋白质用作食品添加剂时，将降低其溶解度和营养价值。可以通过向反应混合物中添加与氧化剂一起加入的含二烯醇基团的化合物，从而基本上避免含硫氨基酸的氧化作用。之外，珠蛋白可借用分解蛋白酶进行部分变性，从而只需要较少量的氧化剂（大约1%）。然而，这样的化合物是相当昂贵的，势必导致增加脱色蛋白质产品的成本。
本发明者发现血红蛋白中的大部分血红部分在有酸的条件下，可以被分开（在低pH条件下），并形成沉淀，在用氧化剂处理以前可以轻易地除掉该沉淀，这意味着在后继的氧化步骤中，用于除掉残余血红素的氧化剂的量远比已知方法中所用的氧化剂量要少得多，从而本方法中不需要使用可能更昂贵的化学品用于避免蛋白质部分的氧化作用，从而有可能以比已知方法更经济的方式制备出脱色的血蛋白质，从而在商业上更有利地将其用作食品和化学的添加剂。
因此，本发明涉及一种基本上不含血红素的血蛋白质产品的制备方法，在该方法中向血细胞悬浮液加入酸以降低PH值，以使存在于悬浮液中的红血球裂解，并释放出血红蛋白，并使血红素部分从大部分的血红蛋白中分开。被释放的血红素集聚并形成沉淀，血红素沉淀和细胞碎屑以及其它的固体物质一起被除掉，然后把留在所形成的含有血蛋白质溶液中的血红素部分用氧化剂处理以使其降解。
本文中，“血蛋白质产品”表示其大部分组成包含红血球蛋白质，或是作为血红蛋白，或是其基本上不含血红素的形态，作为其蛋白质部分（下文称为珠蛋白），但是，它还可以包含有少量的其他的血蛋白质，例如残余的血浆蛋白质或者细胞膜组分。“血细胞悬浮液”表示血细胞的悬浮液，主要是在合适液体的红血球，除了红血球以外，这种悬浮液还包含其他的血组分，例如白血球、血小板或者血浆蛋白质，也可以是全血或者是与血浆分离以后留下的血部分，它们悬浮在适合的液体中，例如水、盐水，缓冲液等。大家知道，本发明的方法，可以用已经裂解的红血球或者被释放的血红蛋白作为原料加以实施，而这将包括在本发明的范围中。“含有血蛋白质的溶液”表示这个蛋白质（主要是红血球蛋白质）是存在于除掉了血红素沉淀和细胞碎屑等物以后留下的溶剂液体中，虽然是溶解状态，但要取决于例如象液体的PH值等因素，该蛋白质同样也可以部分地或全部地存在于其胶液或悬浮液的形态中。“其他的固体物质”表示固态的血组分例如除了红血球以外的血细胞（或者是其残余），不溶解的血浆组分等等。最合适的血蛋白质来源是家畜的血液，例如牛、猪或绵羊，它们代表了迄今最大量的尚未开发的蛋白质源泉，本发明还涉及包含有用本发明的方法，所制备的基本上不含有血红素的血蛋白质产物的干粉，以及含有蛋白质的溶液或悬浮液。另外，本发明也涉及含有该基本上不含有血红素的血蛋白质产品的可食用产品。
能够最有效地把被释放出的血红蛋白分成血红素和珠蛋白的PH大约是1-3.5，最好是2-2.5。附带地说，在这种PH条件下同样能使过氧化氢酶被失活（Carlo-Bondi或Centamori（1954），Shpitsberg（1965））。在本发明的方法中的后继步骤中使用过氧化氢作为氧化剂的时候需要过氧化氢酶的失活，当作为原料的血细胞悬浮液含有红血球时存在有过氧化氢酶，该酶分解过氧化氢，以致在这种情况下，能使使用过氧化氢的方法过程，变成一点不能实施，或者只有用过量的过氧化氢才能实施。但是过量的使用过氧化氢将是不适宜的，因为它会导致蛋白质中的含硫氨基酸的氧化作用。
加入到血细胞悬浮液中的酸可以是任何合适的酸，尤其是强酸，最好是稀酸，例如，强的无机酸如盐酸、氢溴酸、硝酸、硫酸或者磷酸，或者是强的有机酸如磺酸、或者柠檬酸、氯乙酸、马来酸、酒石酸、二羟基马来酸、二羟基酒石酸、草酸、邻苯二甲酸、甲酸或邻羟基苯甲酸。
在实施本发明方法中，最好不要使血细胞悬浮液中的蛋白质浓度过高，该蛋白质浓度大约为2-10%，典型的约5-10%，尤其是7%，特别是6%（相对于悬浮液的重量）较为合适。
依照本发明可以根据常规方法，用离心或过滤把血红素沉淀和细胞碎屑，从含有血蛋白质的溶液中除掉。一般来说，最好用离心方法，因为蛋白质分子会堵塞过滤装置中的微孔。当用离心法进行分离时，最好的g-质是3000或更高一些，例如5000或更高一些如8000。原则上来说，高g-质能达到更好的分离至少直至相当高的g-质，如18000×g。然而人们发现，在较低的g-质的分离过程中例如2000或1200或甚至于800×g也能够实施分离，虽然，其效果不能和用较高的g-质情况下达到同样的程度，人们发现这个过程使红血球蛋白（它是血蛋白质的主要组分）中的血红素含量降低到原始含量的大约4分之一。然而，瘦肉中的铁含量大约是7ppm或者比红血球蛋白质铁含量少1%。这个意味着，甚至于用分离出血红素沉淀以后形成的血蛋白质代替肉制品中大概1%的肉，将使其食素（即发色的血红素）含量增加一倍，因此，当要把相当量的这种蛋白质用于制备肉制品，而且不会引起肉制品的变色时，有必要进一步降低红血球蛋白质中的血红素含量，分离步骤以后，接着进行红血球蛋白质中的残余血红素的氧化作用。在氧化以前，最好加碱使蛋白质溶液PH调到4-5之间，这样保证了蛋白质溶解度。因为在较低的PH值下，蛋白质就要变型，从而使它的溶解度降低了，而在较高的PH值下，蛋白质少量溶解，上述的碱可以选用碱金属或碱土金属的氢氧化物，例如氢氧化钠，氢氧化钾或氢氧化钙，碱金属或碱土金属的碳酸盐，例如碳酸钠、碳酸钾或碳酸钙，或者是碱金属、碱土金属的碳酸氢盐，例如碳酸氢钠、碳酸氢钾或碳酸氢钙。
本发明方法的最显著的特点是：由于除掉了血红素沉淀，因此比起早先已知的方法，在后继的氧化过程中它可以大大降低氧化剂的使用量。加入到蛋白质溶液中的氧化剂的浓度，相对于含7%重量蛋白质的蛋白质溶液的重量，占0.01-0.35%，最好是0.04-0.3%。因此，用于基本上使红血球蛋白质中的残余血红素降解的氧化剂的需要量较少，这就显示出其优点，即蛋白质中的含硫氨基酸，半胱氨酸/胱氨酸和甲硫氨酸不会被氧化，因此不必要使用抗坏血酸（使用抗坏血酸将增加蛋白质的生产成本），以防止这些氨基酸的氧化作用。许多研究表明，在氧化了的蛋白质中的含硫氨基酸的含量保持不变，这导致了这样的结果，即与用非氧化方法制备的正常的珠蛋白的溶解度相比较，这种蛋白质实际上没有降低其溶解性。同样地，其营养价值比起非氧化的蛋白质的营养价值也没有减损。
所用的氧化剂可选用过氧化物，例如过氧化氢、过氧化钠、过氧化钙、过氧化钾或过氧化镁、氧臭氧、空气、硝酸盐、高锰酸盐或氯酸盐。根据红血球蛋白质的用途，决定选用合适的氧化剂。如果把这种蛋白质用于人类所消费的产品中，那么一般认为硝酸盐，高锰酸盐和氯酸盐是不适用的，因为它们在食品中会留下不允许存在的残余物。然而，如果把这种蛋白质另作它用，则就可以使用硝酸盐，高锰酸盐或氯酸盐。
在温度是4-50℃情况下进行氧化作用，较好是10-40℃，最好是大约20℃。以保证在合适的时间期间完成该反应，同时又能避免蛋白质溶解度的降低，而在较高温度下会导致这种降低的。
氧化反应步骤以后，可以通过干燥过程，例如，流化床干燥、冷冻干燥、喷雾干燥或园筒烘干，或者通过过滤过程，例如双过滤（diafiltration），膜滤或超滤，回收所形成的基本上不含血红素的红血球蛋白质，这些过程可使用常规的方法和装置，以已知的方式加以实施。在干燥以前，宜于通过过滤浓缩蛋白质溶液，在这个步骤，过剩的过氧化氢，铁离子和其他的电离质可以从蛋白质溶液中除掉。在过滤过程中，可采用能通过其分子量小于20000的分子的膜。另外，可以通过加入合适的还原剂，如抗坏血酸，或者合适的酶，例如过氧化氢酶，以除掉过剩的过氧化剂。
基本上不含血红素的血蛋白质产品的特点就如已除掉血红素部分的部分变性的珠蛋白，这种珠蛋白具有与食品相关的，以及其他的特性。例如，基本上与血红蛋白相对应的发泡和乳化特性，但在PH＝6-7时其溶解度大约为5-15%（重量/重量），以及与天然的血红蛋白中的含硫氨基酸的含量相对应的含硫氨基酸含量。在图4中的实线部分显示出部分变性珠蛋白的溶解度的典型例子。据本发明的可食用产品所含有的基本上不含血红素血蛋白质的量可高达约10%（重量），而不会因此影响该产品之质量（表现在加热处理以后的收缩和结构情况）。通过试验表明，如把高于10%（重量）的血蛋白质产品用于制备可食用产品，则可以发现可食用产品的收缩性高得不能令人接受。这是普遍认为由于珠蛋白缺乏形成凝胶的能力，如果把形成凝胶的物质加入到可食用产品中，则可以加入更多量的血蛋白质产品。可用于食品的合适的形成凝胶的物质是血浆。在可食用产品中可以含有高达25%（重量）的血浆与血蛋白质产品掺混。血蛋白质产品与血浆的合适比例是3∶1-1∶3，这两者物质存在于全血中，最合适的比例是约2∶1。
可加入本发明方法制备的基本上不含血红素血蛋白质产品的较合适的可食用产品是肉制品，特别是杂碎肉的产品，其中加入血蛋白质产品以代替部分肉蛋白质，或是作为包含在该食品中的蔬菜蛋白质，例如大豆蛋白质的部分或全部代用品。这种可食用产品可以是用作人类消费的产品，例如香肠型或腌牛肉型的产品，或是作为家养小动物的食品，例如狗或猫食品，这血蛋白质产品可以或者以干粉的形式，或者以本发明的含有血蛋白质产品的蛋白质溶液或悬浮液的形式加入进去。
如上所解释那样，本发明还进一步涉及该基本上不含血红素的血蛋白质产品在可食用产品中作为添加剂或肉代用品的用途，这血蛋白质产品可以加入或者增进可食用产品的蛋白质含量，例如代替或增补可食用产品中的蔬菜蛋白质，或者代替其中的部分肉，由于它的赖氨酸含量较高，这血蛋白质产品适用于强化谷类食品，例如，在玉米食品中加入1.5%重量的血蛋白质产品，会使玉米蛋白质的生理价值从60%增加到75%，而净的蛋白质利用率从55%增到69%，其中该食品的蛋白质含量是7%。由于这种血蛋白质基本上是不含血红素的，因此含有这种蛋白质的可食用产品具有合意的颜色，味道和气味。为此，为使血的红血球部分用于制备人类消费的食品方面扫清了道路。
根据本发明，还可考虑把本方法制备的血蛋白质产品用于除了食品添加剂以外的其他用途。人们发现它具有极佳的乳化能力（参见例3），以及发泡能力。因此，本发明还进一步涉及这种基本上不含血红素的血蛋白质产品用作发泡剂，乳化剂或化工产品，如油漆、粘结剂、胶结剂等的添加剂。
与前面所述的几个血红蛋白脱色的方法相反，在本方法中大部分的血红素并没有被降解。根据本发明的特点，用本发明的方法从含有血蛋白质溶液中分离出的血红素沉淀，可以被当作原料用于分离占沉淀约20%的氯化血红素，可以用常规方法从血红素沉淀中分离出氯化血红素。血红素沉淀或者从中分离出的氯化血红素可以用作营养铁补充剂。除此以外，可以把分离出的氯化血红素用以制备合成聚合物，例如合成血红蛋白（Dickerson和Chien，1981）和氰化物离子交换剂（Kokufuta，Watanabe和Nakamura，1981）。
图1显示出在20℃下用0.35%H2O2处理20个小时以前和以后的含有红血球蛋白质的溶液的吸收光谱。虚线部分显示用H2O2处理以前的光谱，而实线部分显示用H2O2处理后的光谱。
图2显示出在20℃下用0.35%H2O2（-），0.04%H2O2（……）和0.008%H2O2（-.-.）处理20个小时后的含有红血蛋白质的溶液的吸收光谱。
图3显示出红血球蛋白质进行氧化的比率与温度的关系。是在进行24和48个小时时测定的，实线部分代表反应温度是40℃，虚线部分代表20℃，而-.-.线部分代表4℃。
图4显示红血球蛋白质在水中的溶解度与蛋白质溶液PH值的关系。黑圈部分表示用H2O2处理前的蛋白质的溶解度，白圈部分表示用H2O2处理后的蛋白质的溶解度。
图5是条线图，表示红白球蛋白质在PH＝5时与在PH＝6时的肉蛋白质在油乳化性能方面的比较，条表示乳化能力，而条的填实部分表示在70℃下煮了15分钟后留在乳化中的油。
用下列实例进一步详述本发明，但这些实例并不构成对本发明的限定。
实例1
基本上不含血红素的红血球蛋白质的制备
用于制备基本上不含血红素的红血球蛋白质的原料是市场供应的猪血的红血球部分，它是通过用离心法从血浆中分离出红血球部分而制备的，并由丹麦，Ringsted，Steff-Houlberg肉食品加工公司提供的，该红血球部分储于-18℃下备用。
把10公斤的红血球部分原料用自来水稀释成其蛋白质浓度约为7%的溶液，搅拌下缓缓加入4NHcl直至PH＝2.5～3.5，静止20分钟，使红血球裂解，并使血红素部分从血红蛋白中分离出来，使血红素积聚和沉淀下来，然后把生成的混合物在International M25离心机以18000×g进行离心以除掉细胞碎屑和血红素沉淀。
离心以后，把沉淀和上层清液的珠蛋白和血红素的组分与原始的红血球的上述组分相比较。红血球部分含有98%的血红蛋白，其中含96%的珠蛋白和4%的血红素，其结果如表1所示：
表1
酸化的红血球悬浮液（PH2.5）离心以后的沉淀
和上层清液的组分与原始红血球的相关组分的比较
N% Fe% 根据N和Fe含量计算的
干物质中的 组分的近似值
红血球 16 0.328 98%血红蛋白（96%珠蛋白+
4%血红素）
离心以后的上层清液15.7 0.09 94%珠蛋白+1%血红素
离心以后的沉淀 12.6 1.7 65%珠蛋白+20%血红素
从表1可以看出，把红血球酸化然后离心会导致蛋白质中的铁含量降低到0.09%（大约原始含量的1/4），红血球蛋白质的铁含量是用硝酸消化蛋白质以后通过原子吸收光谱测定的。氮含量是由已知的Kjelfoss技术测定。
含有溶解的红血球蛋白质的上层清液的PH通过加入2N NaOH调到约4-5，以保证蛋白质的溶解度。然后加入35%的过氧化氢溶液使得过氧化氢浓度达到0.04和0.35%之间。然后把这含有蛋白质的溶液在20℃下静止20个小时，这期间溶液的颜色从褐黑色变成淡棕黄色，这表示了血红素部分的降解。保温静止以后，把溶液的PH调到5，然后通过冷冻干燥回收基本上不含血红素的红血球蛋白质，所生成的产物具有和干蛋白相对应的稠度、外形和味道。
通过实验研究了International M25离心机的离心力和沉降重量之间的因果关系，其结果如下所示：
离心力 沉淀量% 重量/重量
3000×g 33
4500×g 32
6667×g 32
13000×g 25
18000×g 15
通过中等的离心力就可以获得血红素部分的沉淀物，但上层清液蛋白质溶液的生成量随离心力的增加而增加。
实例2
氧化过程中反应条件的分析
氧化氢处理对红血球蛋白质的吸收光谱的作用是通过把含有红血球蛋白质的溶液在过氧化氢处理以前和以后用Shimadzu UV-240自动记录的分光光度计，测定其分光光度而测得的。其结果如图1所示（其中虚线部分表示在过氧化氢处理以前的红血球蛋白质，而实线部分表示处理以后的红血球蛋白质）。由图可以看出，当吸收峰是395nm（可以视为由于在PH＝2.5从血红蛋白中除掉的血红素的吸收）和275nm（可视为由于和珠蛋白相关的单体血红素的吸收，（Polet或Steinhard，1969，和Allis或Steinhard，1970）和也有可能色氨酸、酪氨酸以及苯基丙氨酸的吸收，它们吸收在大约270nm的光（Smith，1929））而在红血球蛋白质受到过氧化氢处理以后消失，在395nm峰的消失明显表示，作为过氧化氢处理结果的血红素部分的原卟啉环的分开。
进一步的实验（如同实例1所描述），说明了即原卟啉环的完全分开需要使含有蛋白质的溶液中的过氧化氢的浓度是0.2-0.4%，如图2所示，其中实线部分表示0.35%过氧化氢、虚线部分表示0.04%过氧化氢而-.-.线部分表示0.008%的过氧化氢。
发生氧化反应的温度对反应时间的影响通过在4℃-40℃温度范围内进行依据实例1的氧化反应而测定的，其结果如图3所示。图中表示在4℃用过氧化氢24小时保温培育的含蛋白质溶液比在20℃和40℃保温培育的相应溶液在395nm的吸收显著更高些。视觉能观察出4℃培育的溶液的颜色也比相应地20℃和40℃培育的溶液的颜色更深些。经过48小时以后，这两个在4℃和40℃进行的反应在吸收方面的差别已多少有些缩小了。这些观察到的结果反映出，在4℃时的反应进行的非常缓慢，因此需要延伸时间以达到反应完全。根据以上观察到的结果，为了本发明的目的，优选20℃为反应温度，虽然较高的温度可加速反应，但也使蛋白质的溶解度降低。
实例3
基本上不含血红素的红血球蛋白质的性质
Mason等人（1980）叙述过，把依据实例1制备的红血球蛋白质在进行氧化处理以前及以后，对其氨基酸的组分进行分析，这是由于前面已谈及，用过氧化氢对蛋白质进行培育会导致含硫氨基酸，主要是甲硫氨酸，特别是在大约50℃时的降解（Cuq等人，1973年，Rasekh等人，1972年）该结果如表2所示：
表2
过氧化氢处理对珠蛋白中氨基酸组分的影响
在H2O2处理前的 在H2O2处理后的
珠蛋白克氨基酸 珠蛋白克氨基酸
氨基酸 酸/16克N 酸/16克N
丙氨酸 8.35 8.44
精氨酸 4.17 4.18
天冬氨酸 12.07 12.25
半胱氨酸/胱氨酸 0.638 0.641
谷氨酸 7.95 8.14
甘氨酸 4.48 4.90
组氨酸 8.10 7.95
异亮氨酸 0.433 0.445
亮氨酸 13.72 13.78
赖氨酸 8.95 8.94
甲硫氨酸 0.762 0.764
苯基丙氨酸 6.95 6.79
脯氨酸 3.64 3.38
丝氨酸 4.66 4.66
苏氨酸 2.97 3.00
色氨酸 1.73 0.906
酪氨酸 2.11 1.48
结页氨酸 10.06 10.24
每16克N的氨基酸残基克数 87.56 86.41
由表2可知，用过氧化氢进行氧化处理后，红血球蛋白质中的含硫氨基酸的含量并没有降低。然而其中的色氨酸和酪氨酸的含量则各自降低到约50%和70%的原始含量。但是这不会导致本发明的方法所制备的红血球蛋白质缺少营养素，因为其色氨酸含量仍然高于FAO所推荐指定（供儿童）的每克蛋白质含有0.5克色氨酸的标准（Arrogave，1974）。上述的色氨酸含量的减少可以认为是由于在酸性环境中色氨酸的不稳定性，尤其是众所周知在有氧化性物质的情况下更是如此（Olcott和Fraenkel-Conrat，1947）。根据氧化处理以后的蛋白质的氨基酸组分的情况，我们可以认定基本上不含血红素的蛋白质的营养价值可以和未处理过蛋白质的营养价值相匹敌。
对红血球蛋白质在用过氧化氢处理以前和以后的溶液度与蛋白质溶液的PH的关系进行测定，其结果如图4所示。图4表明对处理以前和处理以后的蛋白质溶解度的最佳PH值是大约4，其中当PH等于6-7时，过氧化氢的处理已稍微减少了蛋白质的溶解度，这是由于SH-基团的氧化导致了肽之间的-S-S键的形成。
另外根据实例1所制备的基本上不含血红素的蛋白质的乳化性能与肉蛋白质的乳化性能可以用Franzen和Kinsella（1976）方法相比较，其结果如图5所示，图5表明红血球蛋白质在蒸馏水中有高的油乳化性能。然而当Nacl的浓度增加时，则其油乳化性能降低，这是由于盐浓度的增加导致了珠蛋白溶解度的降低（Autio等人1984）。当0.6N Nacl时，蛋白质的乳化性能能够和肌原纤维蛋白质的乳化性能相对应，因此红血球蛋白质可以用作乳化剂。
实例4
基本上不含血红素的红血球蛋白质的作为肉代用品的用途典型的香肠制品是由128克的剁碎的瘦猪肉、42克冰水、72克大豆油和5克Nacl制备的。它们如Morrison等人（1971）所叙述的那样被乳化，而相应的香肠制品是单独用珠蛋白代替其中的10%的肉，或者是用其比例大约是2∶1的珠蛋白和血浆的混和物代替其中的25%的肉。这些香肠制品被装进圆柱形容器（直径55mm，高35mm）在75、85和100℃的水浴中加热30分钟，单独用珠蛋白代替其中部分肉蛋白质的香肠制品，或用珠蛋白和血浆混合物代替的香肠制品的实验结果，如表3所示。用于评价产品质量的准则是香肠的收缩性和结构质地，用装有直径是35mm的柱塞的Universal Model 1140的Instron材料实验机器测定香肠的结构质地。结构质地是这样测定的即把香肠压缩到它的原来长度的30%所需要的力（Kg）。
由表3可知，用珠蛋白代替10%的肉蛋白质可以导致香肠制品收缩性的增加，特别当它是在比100℃还低的温度下煮熟的时候。在煮过的产品中，不能检测到肉代制品的影响。较高的收缩性可能归咎于珠蛋白不能形成凝胶。当珠蛋白与血浆组合时，那它就有能力形成凝胶，因此，它就可以代替香肠制品中的高达25%的肉。在这种情况下，香肠制品的收缩性及结构质地和对照产品的收缩性及结构质地相似，特别是当产品加热到100℃时，因为这时血浆形成凝胶的性能最高（Wismer-Pedersen，1980）。
参考
Allis，J.W.和Steinhard（1970），“碳氢血红蛋白的酸变性。不用除掉血红素的蛋白质”Biochemistry9，2286。
Arrogave，G.（1974），“人类所需的氨基酸”，在“加工食品中的营养。第二部分蛋白质”中（White，Fletcher，Ellis eds.），Publishing Science Group Action Mass.，第15页。
Autio，K.（1983），“从血球浓缩中制备珠蛋白和血红素的新方法”，会议录29，肉类研究工作者欧洲会议Ⅱ，第765页。
Autio，K.，Kiesvaara，M.，Maelkki，Y.，和Kanko，S.（1984），“用新法制备的血蛋白质的化学和功能性质”，J.Food Sci.49，859。
Autio，K.，Lyytikainen，H.，Maelkki，Y.和Kanko，S.（1985），“血珠蛋白凝胶的探讨”，J.FoodSci，50，615。
Bingold，K.（1949），“Entstehung des Pentdyopents und Seine Bedeutung für den Haemoglobinstoffwechsel”，Deutsche Arch.Klin.Med.195，413。
Borchers，C.W.A.（1942），德国专利744055号。
Carlo-Bondi和Centamori，M.（1954），“过氧化氢酶活性的形态结构值”，Riv.Biol.46，261（引自美国化学文摘49，2549）。
Cuq，J.L.，Provansal，M.，Guilleux，F.和Cheftel，C.（1973），“用过氧化氢氧化酪蛋白的甲硫氨酸残基”，J.Food Sci.38，11。
Dickerson，L.C.和Chien，J.C.W.（1981），“在人工血红蛋白中用乙烯基单体使氯化血红素聚集”，Polymer Preprints 22（1），134。
Fischer，H.和V.Dobeneck，H.（1940），“über die Pentdyopent-Reak-tion”，Z.Physiol.Chem.263，125。
Franzen，K.L.和Kinsella，J.E.（1976），“琥珀酰和乙酰化的大豆蛋白质的功能性质”，J.Agric.Food Chem，24，788。
Heikel，T.（1958）“Pentdyopent的电泳和色谱研讨”，Scand.J.Clin.和Lab.Investigation10，191。
Kline，L.，Souoda，T.T.和Hanson，H.L.（1954），“用酶的方法用酵母脱糖的全蛋粉末的稳定性和质量的比较”Food Technology9，343。
Kokufuta，E.，Watanabe，H.和Nakamura，I.（1981），“用氯化血红素制备苯乙烯的聚合物以及它作为氢化物离心交换剂的功能性质”，Polymer Bulletin4，603。
Mason，V.C.，Bech-Andersen，S.和Rudemo，M.（1980），Z.Tierphysiol.，Tierernaehrung u.Futtermittelkunde 43，146。
Mitsyk，V.E.和Osadchaya，I.F.（1970），苏联专利289，804。
Morrison，G.S.，Webb，N.B.，Blumer，T.N.，Ivey，F.J.和Haq，A.（1971），“香肠型乳化物的稳定性与它的组分关系”，J.Food Sci.36，426。
Olcott，H.S.和Fraenkel Conrat，H.（1947），J.Biol.Chem.171，583。
Oord，A.H.A.Van den，和Wesdorp，J.J.（1979），“用过氧化氢对屠宰场血液的脱色处理”，会议录25，肉类研究者欧洲会议。第827页，
Polet，H.和Steinhard，J.（1969），“马和人的高铁血红蛋白的酸性变型的连续步骤”，Biochemistry8，857。
Rasekh，J.，Stillings，B.R.和Sidwell，V.（1972），“过氧化氢对FPC（鱼蛋白质浓缩体）的营养值，组成和颜色的作用”，J.Food Sci.37，423。
Sato，Y.，Hayakawa，S.和Hayakawa，M.（1981），“通过羧甲基纤维素色谱法制备血珠蛋白”，J.Food Technology16，81。
Shpitsberg，V.L.（1965），“人体红血球中的过氧化氢酶的分离以及其的一些化学性质”，Biokhimiya30，801（引自美国化学文摘63，16672）。
Smith，F，C.（1929），Proc，Roy.Soc.London B104，198。
Tybor，P.T.，Dill，C.W.和Landmann，W.A.（1973），“脱色和加入乳糖对喷雾干燥血蛋白质浓缩体的的乳化性能的影响”，J.Food Sci.38，4。
Wismer-Pedersen，J.（1979），“动物血作为肉制品的用途”，Food Technol，33（8），76。
Wismer-Pedersen，J.（1980），“Vollausnützung Von Schlachttierblut bei der Herstellung Von Fleischprodukten”，Fleischwirtschaft60，652。